首先，研究者分离小鼠的突触小体进行胰蛋白消化筛选，以识别突触后选择性富集的内吞蛋白。结果发现，CALM（网格蛋白装配淋巴样骨髓白血病蛋白） 作为一种内吞蛋白，选择性富集于AMPAR内吞发生的突触后区域。 

 最后，研究者探讨CALM介导GluA1同聚体内吞作用的分子机制，发现GluA1的内吞作用是由CALM介导的膜重构驱动的。CALM 通过依赖泛素结合结构域ANTH的识别选择性地促进泛素化CP-AMPAR 的内吞作用。提示了CALM和包含ANTH结构域的相关蛋白是决定CP-AMPARs表面水平，双向调控突触可塑性及调节学习能力的核心内吞机制。